Partial purification and characterization of lipases from thermophilic rhizopus rhizopodiformis - Abu Bakar Salleh; Razak, C.N.A.; Samad , M.Y.A.; Ampon, K.; Yunus, W.M.Z.W; Basri, M. (Universiti Kebangsaan Malaysia, 1996)
Lipase daripada satu stren Rhizopus rhizopodifonnis yang baru dipencilkan telah diseparatulen dan diciri. Melalui fraksi asiton, enzim telah ditulen lebih kurang 2.8 ganda, dengan pengutipan 62.5% dan aktiviti spesifik 3.2 U/mg. Dengan penurasan gel melalui Sephadex G-l00, enzim ditulenkan lagi hingga 9.7 ganda dengan aktiviti spesifik mencapai 11.1 U/mg. Dengan elektroforesis gel poliakritamida, 5 jalur protein didapati selepas fraksi asetone, sementara 2 jalur protein dilihati selepas penurasan gel Sephadex G-10. Enzim ini mempunyai pH optimum pada pH 6.0 dan suhu optimumnya ialah 45°C Enzim ini paling stabit pada pH 7.0 dan suhu 50°C Enzim mempunyai kepilihan pada trigliserida rantai pendek dan dapat menghidrolisiskan beberapa ester metit. Lipase ini spesifik pada posisi 1,3.